home *** CD-ROM | disk | FTP | other *** search
/ BCI NET 2 / BCI NET 2.iso / archives / demos / misc / prosite.lha / Prosite / data / PDOC00022 < prev    next >
Encoding:
Text File  |  1995-03-04  |  2.6 KB  |  57 lines
  1. ***********************************************
  2. * Type II fibronectin collagen-binding domain *
  3. ***********************************************
  4.  
  5. Fibronectin is a plasma protein that binds cell surfaces and various compounds
  6. including collagen, fibrin, heparin, DNA, and  actin.   The major part  of the
  7. sequence of fibronectin consists  of the repetition of three types of domains,
  8. which are called  type I, II, and  III [1].   Type II  domain is approximately
  9. forty residues long, contains  four  conserved cysteines involved in disulfide
  10. bonds and  is   part  of  the  collagen-binding   region  of  fibronectin.  In
  11. fibronectin  the  type II domain is duplicated. Type II domains have also been
  12. found in the following proteins:
  13.  
  14.  - Blood coagulation factor XII (once).
  15.  - Bovine seminal plasma proteins PDC-109 (BSP-A1/A2) and BSP-A3 [2] (twice).
  16.  - Cation-independent mannose-6-phosphate receptor (which is also the insulin-
  17.    like growth factor II receptor) [3] (once).
  18.  - Mannose receptor of macrophages [4] (once).
  19.  - 72 Kd type IV collagenase (EC 3.4.24.24) (MMP-2) [5] (three times).
  20.  - Hepatocyte growth factor activator [6] (once).
  21.  
  22. A schematic representation of  the position  of the invariant residues and the
  23. topology of the disulfide bonds in fibronectin type II domain is shown below.
  24.  
  25.                         +----------------------+
  26.                         |                      |
  27.         xxCxxPFx#xxxxxxxCxxxxxxxxWCxxxxx#xxx#x#Cxx
  28.           |                       |
  29.           +-----------------------+
  30.  
  31. 'C': conserved cysteine involved in a disulfide bond.
  32. '#': large hydrophobic residue.
  33.  
  34. Our consensus pattern spans the entire domain.
  35.  
  36. -Consensus pattern: C-x(2)-P-F-x-[FYW]-x(7)-C-x(8,10)-W-C-x(4)-[DN]-[FYW]-
  37.                     x(3,5)-[FYW]-x-[FYW]-C
  38.                     [The four C's are involved in disulfide bonds]
  39. -Sequences known to belong to this class detected by the pattern: ALL.
  40. -Other sequence(s) detected in SWISS-PROT: NONE.
  41. -Last update: June 1994 / Text revised.
  42.  
  43. [ 1] Skorstengaard K., Jensen M.S., Sahl P., Petersen T.E., Magnusson S.
  44.      Eur. J. Biochem. 161:441-453(1986).
  45. [ 2] Seidah N.G., Manjunath P., Rochemont J., Sairam M.R., Chretien M.
  46.      Biochem. J. 243:195-203(1987).
  47. [ 3] Kornfeld S.
  48.      Annu. Rev. Biochem. 61:307-330(1992).
  49. [ 4] Taylor M.E., Conary J.T., Lennartz M.R., Stahl P.D., Drickamer K.
  50.      J. Biol. Chem. 265:12156-12162(1990).
  51. [ 5] Collier I.E., Wilhelm S.M., Eisen A.Z., Marmer B.L., Grant G.A.,
  52.      Seltzer J.L., Kronberger A., He C., Bauer E.A., Goldberg G.I.
  53.      J. Biol. Chem. 263:6579-6587(1988).
  54. [ 6] Miyazawa K., Shimomura T., Kitamura A., Kondo J., Morimoto Y.,
  55.      Kitamura N.
  56.      J. Biol. Chem. 268:10024-10028(1993).
  57.